Voici une synthèse de travail sur Peptide, pour qui veut plus qu'un paragraphe et moins qu'un manuel.
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Les protéines sont formées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, qui sont des biopolymères linéaires pouvant être très longs, composés de résidus d'acides L-α-aminés dont il existe une vingtaine de variétés. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la molécule et de peptide jusqu'à quelques dizaines de résidus. Tous les acides aminés protéinogènes — à l'exception de la proline — partagent une structure commune, constituée d'une fonction acide carboxylique, d'une fonction amine primaire sur le carbone α, et d'une chaîne latérale. Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière. La planche ci-dessous présente la structure chimique des 22 acides aminés protéinogènes :
Sources : fr.wikipedia.org
Les résidus d'acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des liaisons peptidiques qui s'établissent entre le groupe carboxyle –COOH d'un premier acide aminé et le groupe amine primaire –NH2 d'un second :
Sources : fr.wikipedia.org
Le squelette de la protéine est ainsi constitué d'un enchaînement linéaire de résidus d'acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques. La liaison peptidique présente deux formes de résonance qui lui confèrent en partie les propriétés d'une double liaison, ce qui limite les rotations autour de son axe, de sorte que les quatre atomes du groupe amide -(C=O)NH- sont toujours à peu près coplanaires. Les deux autres liaisons constituant le squelette de l'acide aminé peuvent en revanche tourner librement. Les deux angles dièdres correspondant à ces deux liaisons internes déterminent la géométrie locale adoptée par la chaîne protéique. L'extrémité de la chaîne polypeptidique côté carboxyle est nommée extrémité C-terminale, tandis que celle qui est du côté amine est nommé extrémité N-terminale. Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus, et leur sens peut se recouvrir. On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d'une conformation stable, tandis qu'un peptide désigne généralement une molécule plus courte, dépourvue de structure tridimensionnelle stable. La limite entre peptide et polypeptide se situe à dix résidus d'acides aminés.
Sources : fr.wikipedia.org
== Tailles == Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires) ; on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres microprotéines (parfois dénommées MiPs). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines, puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques résidus d'acides aminés, peut-être auto-assemblés), si petites que les systèmes classiques d'analyse génétique ne les repéraient pas. Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein du complexe protéique, en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines commandent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARN. D'autres promeuvent le développement musculaire et règlent la contraction musculaire. D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux). Chez les plantes, elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisation phytohormonale. Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'horloge biologique. On en trouve notamment dans les venins (d'araignées, de scorpions et d'autres animaux venimeux). Des nanoprotéines complexes peuvent être créées in vitro par autoassemblage d'acides aminés ; elles pourraient peut-être être utilisées pour la reconnaissance et à la catalyse biomoléculaires.
Sources : fr.wikipedia.org
Peptide est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)